brca1是一種大蛋白，其大小是血紅蛋白的3倍，其1863個氨基酸健折疊成一個復雜的三維結構。該結構像一把瑞士軍用小刀那樣，它的不同部分被設計用于完成不同的任務。大多數(shù)與乳腺癌和卵巢癌有關的突變圍繞著兩個由鍵端上氨基酸組成的區(qū)域，目前正在仔細檢查。這些區(qū)域在不同種屬之間的變化很小，表明它們的功能對于自然選擇以根除能導致變異的錯誤來說是相當重要的。紐約市哥倫比亞大學的癌研究人員richardbaer指出，末端或許是該分子最重要的部分。

　　在所有患遺傳性乳腺癌或卵巢癌的病人中，大約有一半人的brca1基因可發(fā)生突變。目前，brca1編碼蛋白的最初圖像有助于研究人員弄清這些突變是怎樣引起人類疾病的。

　　一些照片顯示了brca1如何與其他蛋白相互作用的細節(jié)，此類信息將有助于研究人員發(fā)現(xiàn)brca1是如何防止細胞發(fā)生癌變的。研究人員推測這與dna修復、控制細胞分裂及調節(jié)基因活性有關。

　　‘n’端，brca1的一端，可與另一種蛋白結合，兩者形成一種接觸劑，從而將一種小分子——泛激素與其他蛋白連接在一起。泛激素標記破壞蛋白，破壞是機體防御癌癥的一個重要時期。這些已經為人所知。目前，西雅圖市華盛頓大學的rachelklevit及其同事應用核磁共振分光鬮使brca1與其接觸劑合作體之間的接觸面顯現(xiàn)出來。

　　在徹底弄清所有不同蛋白的多種功能之前，研究人員只能在黑板上做此類事情。但要弄清楚這些情況是很困難的。

　　glover小組集中研究分子的另一末端——‘c’端。此外，大約有100個氨基酸形成已知為brct拷貝的結構。它們常在修復dna的一些蛋白中起重要作用，dna是腫瘤抑制的一個致命部分。glover指出，x光衍射晶體分析顯示，brca1中的2個brct拷貝以非常親密的方式聚集在一起。使拷貝改變的突變破壞了它們的聚集并拆散了該蛋白。蛋白c端最后11個氨基酸的丟失與侵襲性、早期初發(fā)性乳腺癌有關。

　　klevit和glover小組發(fā)現(xiàn)的結構是在共同的蛋白范圍內，但它們之間仍存在一片未知的區(qū)域，也就是說未知區(qū)看上去不像任何其他蛋白。

　　了解brca1也將有利于設計遺傳學篩查項目，以便鑒定那些有患癌危險和患有早期癌癥的個體。加拿大埃德蒙頓市alberta大學的markglover是解決brca1部分結構的研究小組負責人之一，他認為這對長期存活非常重要。

　　klevit小組對研究發(fā)現(xiàn)感到驚奇，他們發(fā)現(xiàn)此合作體連接在與其預料不同的brca1部位。這咱結構突變能夠破壞這種連接或者破壞泛激素-附著機器。klevit認為，完全了解n-端區(qū)域的作用，就有可能應用能夠增強或破壞此蛋白機器的小分子，使突變的brca1蛋白被修復。不幸的是，許多與brca1相互作用的蛋白使該方法成為一項令人灰心的任務。

（實習編輯：周小芳）