日本分子科學(xué)研究所(IMS)的科學(xué)家們發(fā)現(xiàn)，地球的自轉(zhuǎn)周期（24小時(shí)）銘刻在生物鐘蛋白KaiC的原子結(jié)構(gòu)上。這種蛋白在藍(lán)藻中表達(dá)，是直徑10nm的小分子。這項(xiàng)研究于6月25日發(fā)表在Science雜志上，不僅有助于深入理解生物鐘的基礎(chǔ)機(jī)制，還可以幫助人們治療與異常晝夜節(jié)律有關(guān)的疾病。

 

　　生物鐘一直是生物學(xué)研究的熱點(diǎn)領(lǐng)域，人們已經(jīng)在許多生物（從細(xì)菌到哺乳動(dòng)物）中闡明了生物鐘與多種疾病的關(guān)系，但一直不清楚24小時(shí)晝夜節(jié)律是如何建立起來(lái)的。

 

 

　　研究人員用藍(lán)藻解決了這個(gè)問題。藍(lán)藻的生物鐘主要包括三個(gè)蛋白（KaiA、KaiB和KaiC）和ATP。2007年的一項(xiàng)研究表明，KaiC的ATPase活性（介導(dǎo)ATP水解）與生物鐘周期密切相關(guān)。這說(shuō)明，可能是KaiC的功能性結(jié)構(gòu)決定了晝夜節(jié)律。

 

　　已知在KaiA和KaiB存在的情況下，KaiC的ATPase活性表現(xiàn)出節(jié)律性的振蕩。而這項(xiàng)研究顯示，即使不存在KaiA和KaiB，KaiC的ATPase活性依然在振蕩，而且這個(gè)振蕩頻率大致為24小時(shí)。由此可見，KaiC就是24小時(shí)穩(wěn)定周期的來(lái)源。

 

　　研究人員用高分辨率的晶體學(xué)技術(shù)分析了KaiC的N端結(jié)構(gòu)域，通過原子結(jié)構(gòu)揭示了KaiC比其他ATPase慢的原因。“KaiC有一個(gè)空間障礙阻止水分子進(jìn)入理想的ATP水解位點(diǎn)，該障礙錨定在一個(gè)多肽異構(gòu)化（polypeptideisomerization）的結(jié)構(gòu)上，”Dr.JunAbe解釋道。“這樣ATP水解就涉及了水分子進(jìn)入和可逆的多肽異構(gòu)化，比一般ATP水解需要更大量的自由能。正因如此，KaiC的ATPase活性要慢得多。”

 

　　這種蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)介導(dǎo)的反饋機(jī)制使KaiC的ATPase活性始終保持低水平，其時(shí)間常數(shù)就是地球的自轉(zhuǎn)周期（24小時(shí)）。這項(xiàng)研究首次在原子水平上證明，蛋白小分子可以通過結(jié)構(gòu)調(diào)控產(chǎn)生24小時(shí)節(jié)律。“人類和其他復(fù)雜生物可能也具有類似的分子機(jī)制。在擁擠而嘈雜的細(xì)胞內(nèi)環(huán)境中，這是一個(gè)很巧妙的計(jì)時(shí)機(jī)制，”ShujiAkiyama教授說(shuō)。